(1923 - 1998)
Geógrafo, espeleólogo y arqueólogo. Primer Presidente de la Academia de Ciencias de Cuba, Presidente fundador de la Federación Espeleológica de América Latina y el Caribe y de diversas sociedades científicas nacionales e internacionales.
Ciencias Biomédicas
2000 | Caracterización estructural de proteínas recombinantes integrando diversos métodos e implicación en sus procedimientos de obtención y aplicación
Autoría principal: Niury Acosta Contreras, Alejandro Rodríguez Iznaga y Tirso Pons
Otros autores: Glay Chinea, José Alberto Cremata, Raquel Montesino, Marlén Mata, Daisy Barbería, Gustavo Furrazola, Gabriel Padrón, Gabriel Márquez y Ricardo Serrano.
Resumen:

El presente resultado consiste en la primera caracterización de la influencia de parámetros tales como el pH y la fuerza iónica del medio sobre la estabilidad conformacional de proteínas recombinantes tales como:

  • La invertasa expresada en Hansenula polymorpha y Pichia pastoris,
  • La proteasa aspartica y la dextranasa expresadas en Pichia pastoris,
  • RHu-IFN-g (interferón g) y la rSk (estreptoquinasa) expresadas en E. Coli. mediante la aplicación de la combinación de un conjunto de métodos fisico-químicos (calorimetría diferencial de barrido, dicroismo circular, fluorescencia y RMN) a través de los cuales se llega a la dilucidación de su plegamiento.

La combinación de los diferentes métodos utilizados permitió lograr información novedosa acerca de:

  • a) la naturaleza del desplegamiento de varias macromoléculas y de las fuerzas que influyen en la estabilidad de estas proteínas en estado nativo,
  • b) el análisis termodinámico de las interacciones entre macromoléculas y ligandos específicos en función de la temperatura dentro del estudio del proceso de oligomerización de proteínas o bien de la evaluación de la influencia de la estabilidad de una macromolécula dentro de una formulación específica.

Los resultados del presente trabajo han sido publicados en 5 revistas de alto impacto.