(1916 - 1978)
Médico cirujano. Contribuyó al desarrollo de la cirugía experimental y del trasplante de órganos en Cuba. Se dedicó también a los estudios de Cibernética aplicada a la Medicina y gran parte de su esfuerzo lo consagró a la urgente tarea de reformar los hospitales universitarios y al propio Plan de estudios de la Facultad de Medicina.
Ciencias Biomédicas
2015 | Combinación de espectrometría de masas con punto isoeléctrico y determinación del aminoácido N-terminal de los péptidos para la mejor identificación de proteínas en estudios de proteómica
Entidad Ejecutora Principal: Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología.
Autoría principal: Vladimir Besada, Aniel Sánchez, Yasset-Pérez Riverol
Otros autores: Lázaro Betancourt, Luis Javier González, Yassel Ramos, Jesús Noda, Félix Alvarez
Resumen: La Proteómica surge como consecuencia del desarrollo alcanzado por las técnicas suaves de ionización en la espectrometría de masas, fundamentalmente las conocidas como ESI y MALDI (del inglés electrospray ionization y matrix-assisted laser desorption ionization) que le permitió quedar involucrada en la identificación de proteínas a partir de digestiones enzimáticas. En los últimos años la técnica evolucionó desde la identificación de una o varias proteínas aisladas en bandas de geles de electroforesis hasta el análisis masivo de mezclas complejas de péptidos y su identificación y cuantificación simultánea basada fundamentalmente en su espectro de masas MS/MS y la exactitud de la determinación de las masas moleculares tanto del ión precursor como de los iones fragmentos. Pero la elevada complejidad para cualquier especie en muestras de estudios de proteómica sobrepasa la capacidad de separación y el poder de detección de los métodos más avanzados de la cromatografía líquida multidimensional y la espectrometría de masas. Por otra parte, los amplios rangos dinámicos de concentración de las distintas especies a analizar puede llegar a 10-12 órdenes lo que dificulta el análisis de las especies menos abundantes. La importancia de la función biológica de las proteínas no correlaciona con la abundancia por lo que tener acceso a proteínas cada vez menos abundantes es un reto. Se describe un nuevo método para identificar proteínas escasas por espectrometría de masas que integra y utiliza información de otros parámetros físicos y químicos de los péptidos proteolíticos generados (punto isoeléctrico, retención cromatográfica y determinación del aminoácido N terminal). Se basa en una nueva metodología que combina datos físicos y químicos de los péptidos con los datos espectroscópicos. Se incluye el desarrollo de nuevas plataformas computacionales, la determinación teórica del punto isoeléctrico, con máquinas de soporte vectorial, el estudio de las fragmentaciones de los péptidos derivatizados con PITC. Los resultados se han incorporado a la plataforma analítica del CIGB y han sido reconocidos internacionalmente con la publicación de 5 trabajos en revistas de alto impacto.