Ce travail constitue la première caractérisation de l’influence de paramètres tels que le pH et la force ionique du milieu sur la stabilité confomationnelle de protéines recombinantes telles que:

• L’invertase exprimée chez Hansenula polymorpha et Pichia pastoris,
• La protease aspartique et la dextranase exprimées chez Pichia pastoris,
• RHu-IFN-g (interféron g) et la rSk (streptokinase) exprimées chez E. Coli. En applicant un ensemble de méthodes physico-chimiques (calorimétrie différentielle de balayage, dycroïsme circulaire, fluorescence et RMN) qui permettent d’élucider leur pliement.

La combinaison des différentes méthodes utilisées a permis d’recueillir de nouvelles informations sur:

• a) la nature du dépliage de plusieurs macromolécules et des forces responsables de la stabilité de ces protéines à  l’état natif,
• b) l’analyse termodynamique des interactions entre des macromolécules et des ligands spécifiques en fonction de la température dans l’étude du prodessus d’oligomérisation de protéines ou bien de l’évaluation de l’influence concernant la stabilité d’une macromolécule dans une formulation spécifique.

Les résultats de ce travail ont été publiés dans 5 revues scientifiques saillantes.